Einfluss des pH-Werts auf die Enzymaktivität

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Die EnzymeWikipedia-logo.png besitzen einen optimalen pH-Wert, bei dem sie mit maximaler Wechselzahl arbeiten. Dies muss keineswegs immer der pH-Wert 7 sein, der ja als "neutral" bezeichnet wird. Das im Magensaft vorkommende PepsinWikipedia-logo.png z.B. hat ein pH-Optimum im deutlich sauren Bereich, zwischen dem Wert 2 und 3. Das TrypsinWikipedia-logo.png dagegen, welches im Saft des Dünndarms vorkommt, hat ein pH-Optimum im Bereich von pH 8, also bereits im basischen Bereich. Im Dünndarm ist es ja auch basisch, also sollten die dort vorkommenden Enzyme ihr Optimum auch im alkalischen Bereich haben. Die Erklärung dafür ist, dass das Substrat sich nach dem Schlüssel-Schloss-PrinzipWikipedia-logo.png in das aktive Zentrum setzt. Alles, was die Struktur des aktiven Zentrums auch nur geringfügig ändert, verringert die Enzymaktivität.

Durch Erhöhung der Temperatur werden z.B. DisulfidbrückenWikipedia-logo.png innerhalb des Enzyms gespalten, dadurch ändert sich die EnzymkonformationWikipedia-logo.png und somit auch die Struktur des aktiven Zentrums; die Enzymaktivität sinkt. Auch Änderungen des pH-Wertes können zu Änderungen der Enzymkonformation führen. Die TertiärstrukturWikipedia-logo.png eines Proteins wird nämlich nicht nur durch Schlüssel-Schloss-BrückenWikipedia-logo.png zusammengehalten, sondern auch durch elektrostatische Anziehungskräfte.

Inhaltsverzeichnis

Katalase

Die Katalase ist ein Enzym, dass Wasserstoffperoxid zu Wasser und Sauerstoff zersetzt. Katalasen befinden sich in allen Lebewesen, die Sauerstoff zum Überleben brauchen, sie werden als auch aerobeWikipedia-logo.png Lebewesen bezeichnet. Die Katalase dient der Beschleunigung der Zersetzung von Substraten, die sonst eine enorme Hitze oder andere große Energiezufuhr benötigten, um die Reaktion so schnell ablaufen zu lassen. Dies ist sehr wichtig in der Verdauung oder wie beim Beispiel der Katalase zur Aufnahme von Sauerstoff.

Versuch

Im folgenden Versuch wird der Einfluss des pH-Werts auf die Enzymaktivität untersucht. Dies geschieht am Beispiel der Spaltung von Wasserstoffperoxid in Wasser und Sauerstoff durch das Enzym Katalase (s. oben) und der Beimengung verschiedener Pufferlösungen mit unterschiedlichem pH-Wert.

Material/Aufbau

Aufbau des Versuchs

Es werden ein Reagenzglasständer mit 6 Reagenzgläsern, eine Pipette, 3%ige WasserstoffperoxidlösungWikipedia-logo.png (H2O2), aus geriebener Kartoffel selbst hergestellte Katalaselösung und Pufferlösungen mit einem pH-Wert von 4 bis 9 verwendet.

Durchführung

Nachdem sich in jedem Reagenzglas je 2 ml der Wasserstoffperoxidlösung und der Katalaselösung befinden, werden anschließend noch je 2 ml der unterschiedlichen Pufferlösungen (in jedes Reagenzglas eine andere) gegeben. Nun wird noch der Pegelstand auf jedem Reagenzglas markiert. Nach einigen Minuten, nachdem die Reaktion beendet ist, werden abermals die Pegel (inkl. entstandenem Schaum) markiert und die Differenz wird gemessen.

Beobachtung

Ergebnisse / Verlauf des Versuchs

Die Differenz der Pegelstände sieht wie folgt aus:

pH-Wert 4 5 6 7 8 9
Differenz des Pegelstands (in cm) 0 0 0,8 2,4 2,2 1,6

Es fällt auf, dass bei einem pH-Wert von vier, wie auch bei einem pH-Wert von fünf kein Schaum aufgetreten ist und somit die Reaktion wenn überhaupt nur sehr schwach ausgefallen ist. Bei einem pH-Wert von sechs sind erste Ergebnisse bereits zu erkennen, bei sieben fällt die Reaktion am stärksten aus und ab einem pH-Wert von acht beginnt die Höhe an Schaum und somit die Stärke der Reaktion abzunehmen .

Deutung/Ergebnis

Ergebnisse / Verlauf des Versuchs

Wie bereits eingangs erwähnt, besitzt jedes Enzym einen optimalen pH-Wert, das pH-Optimum. Liegt der pH-Wert der Reaktion außerhalb dieses pH-Optimums, so wird die Reaktionsgeschwindigkeit deutlich verringert. Dies geschieht durch eine pH-bedingte Änderung der räumlichen Struktur und der elektrischen Ladung der Aminosäureseitenketten im aktiven Zentrum des Enzyms. Der pH-Wert ist ein Maß für die Protonenkonzentration in der Lösung.



Quellen


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