Enzymregulation

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Grundlagen der Enzymregulation

Enzymkatalysierte Reaktionen finden nicht in einer isolierten Umgebung statt. Vielmehr sind Enzyme Bestandteile komplexer physiologischer Reaktionen, die aus vielen unterschiedlichen Schritten bestehen und in denen deshalb eine Reihe unterschiedlichster Reaktionen stattfinden; mit die bekanntesten Beispiele für solche komplexen Stoffwechselwege sind die Glycolyse, die Photosynthese und die Synthese bzw. der Abbau von Fettsäuren.

Regulation der Enzymaktivität im Organismus

Unter Regulation versteht man Vorgänge, die der Aufrechterhaltung stabiler innerer Bedingungen bei wechselnden Umweltbedingungen (Homöostase) dienen. Als Kontrolle bezeichnet man Veränderungen, die auf Grund von externen Signalen (beispielsweise durch Hormone) stattfinden. Es gibt schnelle/kurzfristige, mittelfristige sowie langsame/langfristige Regulations- und Kontrollvorgänge im Stoffwechsel:

Unter Regulation versteht man Vorgänge, die unabhängig von wechselnden Umweltbedingungen (Homöostase) gleich bleiben.

Die Aufrechterhaltung der intra- und extrazellulären Lebensbedingungen ist notwendig für den Organismus. Ein ausgereiftes Anpassungs- und Regulationssystem ist Grundvoraussetzung, um verschiedenste Stoffwechselvorgänge gleichzeitig korrekt auf einander abzustimmen. Um sich diesen schwankenden inneren und äußeren Bedingungen optimal anpassen zu können, ist eine feine Regulation und Kontrolle des Stoffwechsels und der zugrundeliegenden Enzyme nötig. Von entscheidener Bedeutung ist hierbei die Aktivität bestimmter Schrittmacher- oder Schlüsselenzyme.

Die langfristige Regulation erfolgt über:

1. Enzyminduktion:

  • regulierte Steigerung der Biosynthese eines Enzyms
  • Änderung der Transkriptionsrate ist spezifischer, für Enzyme codierender Gene erforderlich

2. Enzymrepression

  • kontrollierte Verminderung der Biosynthese eines Enzyms

3. Limitierte Proteolyse

  • Abspaltung einzelner Peptid-Fragmente aus einem großen Vorläufer-Peptid
  • im Körper werden so aus inaktiven Enzym-Vorstufen aktive Enzyme
  • limitiert ist eine Art der Proteolyse
    • nur ganz bestimmte Fragmente werden abgespalten, um ein funktionstüchtiges Protein zu erhalten

Hierbei wird stets die Enzymmenge geregelt.


Kurzfristige Regulationsmöglichkeiten sind:

4. Allosterische Regulation

  • K- und V- Typ

5. Isostere Regulation

  • Substratkonzentration
  • Konkurrenz um Substrat/Cosubstrat
  • kompetitive Inhibitoren

6. Enzymgesteuerte chemische Interkonvertierung

  • ein schnell funktionierender physiologischer Regulationsmechanismus
    • können Enzyme „an- und ausgeschaltet“ werden
    • diese Regulation erfolgt durch reversible kovalente Bindung bestimmter Gruppen
  • die häufigste Interkonvertierung ist die ATP-abhängige Phosphorylierung bzw. Dephosphorylierung von Serin-, Threonin- oder Thyrosinresten (Proteinkinase A, C, G) durch Proteinkinasen und Protein-Phosphatasen

Diese Regulationsmechanismen beeinflussen die Enzymaktivität.

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